ANTICUERPOS...

  

Hay cinco tipos posibles de cadenas pesadas, que se definen con letras G, A, D, E y M, y dos tipos de cadenas ligeras que se marcan con las letras griegas Kappa (k) y Lambda (X). Cada inmunoglobulina individual (en adelante, Ig) puede tener únicamente uno de los tipos de cadenas pesadas y uno de los tipos de cadenas ligeras. En las personas que no padecen mieloma encontramos todas las combinaciones posibles y las inmunoglobulinas son por tanto policlonales. En el mieloma, como se ha mencionado, solo existe una única combinación de cadena pesada y cadena ligera, la proteína monoclonal.

La papaína es una enzima proteolítica que degrada los enlaces peptídicos de las proteínas. Es extraída del fruto de la papaya, concretamente se obtiene a partir del látex de la fruta verde de la papaya antes que comience su maduración. La papaya es una fruta tropical que posee muchas propiedades beneficiosas para la salud.
La papaína se presenta en forma de un polvo amorfo, granuloso de color blanco, grisáceo o parduzco; ligeramente higroscópico e insoluble en agua y en la mayoría de solventes orgánicos. La papaína es ampliamente empleado a nivel de la industria alimenticia, además de como ablandador de carnes, en la clarificación de cervezas y otras bebidas e incluso, en el tratamiento de cueros
Si una molécula de inmunoglobulina es tratada por proteasas, como la pepsina o la papaina, se parte en dos fragmentos denominados: Fab, de las palabras inglesas "antigen binding Fragment" y Fc (Crystalizable Fragment). En el primer fragmento (Fab), reside la especificidad de la inmunoglobulina, y por tanto su capacidad para reaccionar con el antígeno, mientras que el segundo fragmento (Fc) realiza las funciones efectoras de las inmunoglobulinas (fijación del complemento, receptores celulares, etc.)
Receptores Fcy
Tres clases de receptores Fcy humanos se han identificado FcyRI (CD64) FcyRII (Cd32) y FcyRII Todos los receptores son proteínas que pertenecen a la Superfamilia de moléculas tipo de inmuglobina
Receptores Fca se ha descrito varios receptores para IyA Estos receptores son el receptor polimérico Ig involucrado en el transporte epitelial de IgA
Receptores Fc en células fagocitas los anticuerpos IgG específicos para un antígeno en partículas reconocen a un agente patógeno a través de su porción Fab la región Fc queda libre en la dirección opuesta Las Células fagociticas pueden entonces unirse a estás regiones
Los anticuerpos constituyen glucoproteínas plasmáticas globulares, llamadas Inmunoglobulinas. Son moléculas formadas por los linfocitos B maduros. La función del anticuerpo consiste en unirse al antígeno y presentarlo a células efectoras del sistema inmune.

BIBLIOGRAFIAS

Núria Padullés Zamora Ramón J. Jódar Masanes J. Bruno Montoro Ronsano. (noviembre, 2013). Características técnicas de las inmunoglobulinas intravenosas comercializadas en España. España: Sociedad Española de Farmacia Hospitalaria Grupo Español de Medicamentos Hemoderivados (GEMEH).

Kenneth Murphy, Paul Travers, Mark Walport . (2009). Inmunobiología de Janeway (septima edicion ed., Vol. 7). Mexico, Mexico: McGRAW-HILL INTERAMERICANA EDITORES, S.A. de C.V.

Kenneth Murphy, Paul Travers, Mark Walport . (2009). Inmunobiología de Janeway (septima edicion ed., Vol. 7). Mexico, Mexico: McGRAW-HILL INTERAMERICANA EDITORES, S.A. de C.V.

TABLA COMPARATIVA

INMUNOGLOBULINA	TAMAÑO	VIDA	FUNCION	ATRAVIEZA A LA PLACENTA	ACTIVA COMPLEMENTO	SE ENCUENTRA EN LA MEMBRANA LINFOCITO
A	FORMA DE DIMERO 385 KDA FORMA DE MONOMERO 160 KDA	6 DIAS	ACTUA COMO BARRERA PROTECTORA UNIENDOSE A LOS ANTIGENOS PARA ASI EVITAR QUE SE INSTALEN EN MUCOSAS.	NO	NO	NO
D	185 KDA	2 a 3 DIAS	AUN NOSE IDENTIFICA SI TIENE UNA FUNCION EFECTORA	NO	NO	SI
E	190 KDA	2 a 3 DIAS	PRODUCE LA ALERGIA Y RESPUESTA INMUNE CONTRA PARACITOS PRINCIPALMENTE HIPERSENSIBILIDAD	NO	NO	NO
G	22 KDA	7 DIAS	RESPUESTA SECUNDARIA. OPSONIZACION DE BACTERIAS.	SI	SI	NO
M	180 000 KDA	5 DIAS	ACTIVACION DE LA VIDA CLASICA DEL COMPLEMENTO OPSONIZACION.	NO	SI	SI

UNIVERSIDAD POLITECNICA DE AMOZOC
INMUNOLOGIA BASICA
LIC.TERAPIA FISICA.
ALUMNAS:
CLAUDIA TRUJILLO VELAZQUEZ
MARIA ANGELES TORRES DE LOS SANTOS




EL OBJETIVO DE ESTE BLOG ES PODER CONOCER DE MANERA CLARA Y PRECISA LAS INMUNOGLOBULINAS CONOCER SU ESTRUCTURA Y EN BASE A UNA TABLA DE LOS DISTINTOS TIPOS PODER SABER SUS CARACTERISTICAS PRINCIPALES.

HABLEMOS ACERCA DE LAS INMUNOGLOBULINAS

El sistema inmunitario fabrica anticuerpos para proteger al cuerpo de bacterias, virus y alérgenos. El cuerpo es capaz de fabricar distintos tipos de anticuerpos, o inmunoglobulinas, para luchar contra diferentes tipos de cosas o agentes patogenos que intentar acabar con el sistema inmunitario. Por ejemplo, el anticuerpo para la varicela no es el mismo que el anticuerpo para la mononucleosis. Existen 5 tipos básicos de inmunoglobulinas: IgG, IgM, IgA, IgD, IgE.

La inmunoglobulina G (IgG) es una de las cinco clases de anticuerpos humorales producidos por el organismo.La inmunoglobulina es predominante en los fluidos internos del cuerpo, como son la sangre, el líquido cefalorraquídeo y el líquido peritoneal. Esta proteína especializada es sintetizada por el organismo en respuesta a la invasión de bacterias, hongos y virus. Producida por linfocitos B previamente activados por linfocitos T.   La inmunoglobulina es la más abundante del suero, con una concentración de 600-1800 mg por 100 mL.¹​ La IgG constituye el 80 % de las inmunoglobulinas totales. Su tiempo de vida media es de aproximadamente 25 días o más.

La IgG es la única clase de inmunoglobulina que atraviesa la placenta, transmitiendo la inmunidad de la madre al feto de manera natural y pasiva

Las inmunoglobulinas LGL son  anticuerpos (Ab) o bien conocidas como  inmunoglobulinas (Ig):

1. Son producidos por linfocitos B estimulados por antígenos y diferenciados en células plasmáticas (células secretoras de anticuerpos, en inglés ASC: Antibody Secreting Cells)

1. Secretados en fluídos corporales extracelulares.

1. Capaces de unirse y atacar a patógenos extraños, neutralizándolos y eliminándolos a través de múltiples mecanismos

Las inmunoglobulinas LG tambien reciben el nombre de INMUNIDAD HUMORAL.El monómero de immunoglobulina tiene un peso molecular de 150-180 kDa y tiene una forma parecida a una Y.

 Estructura general de una inmunoglobulina.

La estructura típica de Ig consiste en dos cadenas pesadas H y dos cadenas ligeras unidas por puentes disulfuro. Ambas cadenas constan de dos partes, una región constante (C), y una región variable (V).

Las cadenas H y L tienen regiones o dominios donde la proteína se pliega para formar un área globular, denominada VH, CH y VL, CL, respectivamente. Las cadenas pesadas están formadas por una parte variable (VH) y tres (para IgG e IgA) o cuatro (para IgM e IgE) dominios constantes denominados CH1, CH2, CH3 y CH4. La cadena ligera puede ser del tipo λ o κ y está formada por dos dominios, uno variable (VL o VK) y otro constante (CL o CK). Los dominios VH y VL tienen regiones altamente variables denominadas CDRs (regiones determinantes de la complementariedad) que son el sitio de unión para un antígeno específico.

Hay una región bisagra entre CH1 y CH2 que permite la flexibilidad de las moléculas de Ig. La digestión de esta región bisagra con proteasas resulta en dos fragmentos Fab que contienen el sitio de unión del antígeno y un Fc (fragmento cristalizable) implicado en las funciones del anticuerpo.

Los dominios CH2 y CH3 son los sitios de unión para los receptores Fc, mientras que los dominios CH1-CL se unen al fragmento complementario C4b y el dominio CH2 se une al factor C1q del complemento.

Las cadenas pesadas (H) son idénticas entre ellas y cada una de ellas está formada por alrededor de 450 aminoácidos. Las cadenas ligeras (L), también idénticas entre ellas, están formadas por más de 200 aminoácidos. La región media de las dos cadenas pesadas también está unida por dos enlaces disulfuro y recibe el nombre de región bisagra. La flexibilidad de la región bisagra permite a un anticuerpo asumir una forma T o una forma Y. 

Hay cinco tipos de cadenas pesadas de inmunoglobulina en mamíferos: γ, δ, α, μ y ε.​ Estas definen las llamadas clases de las inmunoglobulinas.

• Las cadenas pesadas α e γ poseen aproximadamente 450 aminoácidos.
• Las cadenas pesadas μ y ε tienen unos 550 aminoácidos.

 La región variable es distinta para cada tipo de inmunoglobulina y tiene dos lugares de unión al antígeno (bivalencia). La región variable es responsable del tipo de reacción antígenoanticuerpo y su estructura sirve de base para distinguir entre las clases de inmunoglobulinas.